跨膜结构域的融合蛋白

如融合中所发现的。哺乳动物细胞中标记的融.

如融合中所发现的。哺乳动物细胞中标记的融合蛋白的表达显示出位于膜部分的组成型激酶活性(见图和)。我们对和的激酶结构域进行了测序,没有发现突变。使用针对的si进行的实验并未诱导细胞的细胞死亡,这表明生存信号独立于,例如激活的突变。塞缪尔斯等人,,塞缪尔斯和维库列斯库,)或失活(梅林霍夫等人,

表达细胞系和肿瘤样本中磷酸化程度最高的底物进

行分析(图),确定了候选下游信号分子,例如、和,之前显示它们是间变性信号传导的重要下游介质大细胞淋巴瘤。此外,还可以明显看到融合伙伴的磷酸化(图)。和先前报道是胶贝宁电话号码列表质母细胞瘤中的重要下游效应子。查雷斯特等人,)在表达c的样品中被鉴定为高度磷酸化(图)。我们在或基因座的任一侧制备了分离探针,并鉴定了表达c的细胞系和肿瘤中的易位(图)。由于和位于号染色体的同一臂上,插入的删除证实了预期的断裂模式(图)。

使用/分析的个肿瘤中的和引物进行分析,确

电话号码列表

定了个阳性样本(表),的频率为;添加 美国在线电子邮件列表 样本后,中国人群中融合的总体频率为。中的α激活:对伊马替尼的敏感性α在一种细胞系和八种不同的肿瘤样本中被鉴定为异常激活(图和表)。细胞还表达磷酸化和以及其他几种(图)。α的蛋白表达通过蛋白质印迹法得到证实(图)。接下来我们研究了细胞对抑制剂伊马替尼(格列卫)和抑制剂吉非替尼(易瑞沙)的敏感性。kter处的磷酸化被伊马替尼阻断,但未被吉非替尼治疗阻断(图)。

发表回复

您的电子邮箱地址不会被公开。 必填项已用 * 标注