蛋白质的光谱计数标准化为β的光谱计数，并减去该蛋白质在所有肿瘤中的平均计数。显示了高于平均水平的受体酪氨酸激酶磷酸化计数。指出了激于接近或顶部（表和）。和的蛋白表达在细胞系中受到限制，并且表现出小于预测的分子量（图）和）。我们进行了和测序来研究表达的转录本。对细胞和三种不同肿瘤样本的转录物进行’分析，证明与微管相关蛋白融合（见图）。的一个短末端区域与的激酶结构域融 合在其他先前表征的融合中观察到的精确融合点（图）例 如（莫里斯等人，）。还发现与融合（埃尔南德斯等人，）在一个肿瘤样本中（图）。这种融合与之前观察到的的缩写形式相同（埃尔南德斯等人，）。在和融合中，卷曲螺旋结构域伯利兹电话号码表与的激酶结构域融合，可能赋予二聚化/寡聚化和组成型激酶活性。图缩略图gr图细胞系和患者中和融合体的鉴定显示完整标题查看大图图浏览器下载高分辨率图像下载（）细胞的类似分析表明与跨膜溶质载体蛋白融合。 的端区域紧接在第一个跨膜区域之后，与的 跨膜区域融合，产生具有两个跨膜结构域的 美国在线电子邮件列表 截短融合蛋白。在细胞中观察到这种融合蛋白的两种形式，它们可能代表同一易位事件产生的不同剪接产物（见图）。在c阳性肿瘤中发现了第二个融合。如图所示，c与的端一半融合，是一种对免疫细胞因子具有高亲和力的型跨膜蛋白（冷等人，）。的末端区域在融合的
蛋白质的光谱计数标准化为β的光谱计数，并减去该蛋白质在所有肿瘤中的平均计数。显示了高于平均水平的受体酪氨酸激酶磷酸化计数。指出了激于接近或顶部（表和）。和的蛋白表达在细胞系中受到限制，并且表现出小于预测的分子量（图）和）。我们进行了和测序来研究表达的转录本。对细胞和三种不同肿瘤样本的转录物进行’分析，证明与微管相关蛋白融合（见图）。的一个短末端区域与的激酶结构域融
合在其他先前表征的融合中观察到的精确融合点（图）例
如（莫里斯等人，）。还发现与融合（埃尔南德斯等人，）在一个肿瘤样本中（图）。这种融合与之前观察到的的缩写形式相同（埃尔南德斯等人，）。在和融合中，卷曲螺旋结构域伯利兹电话号码表与的激酶结构域融合，可能赋予二聚化/寡聚化和组成型激酶活性。图缩略图gr图细胞系和患者中和融合体的鉴定显示完整标题查看大图图浏览器下载高分辨率图像下载（）细胞的类似分析表明与跨膜溶质载体蛋白融合。
的端区域紧接在第一个跨膜区域之后，与的
跨膜区域融合，产生具有两个跨膜结构域的 美国在线电子邮件列表 截短融合蛋白。在细胞中观察到这种融合蛋白的两种形式，它们可能代表同一易位事件产生的不同剪接产物（见图）。在c阳性肿瘤中发现了第二个融合。如图所示，c与的端一半融合，是一种对免疫细胞因子具有高亲和力的型跨膜蛋白（冷等人，）。的末端区域在融合的
